Химическая (первичная) структура белковой молекулы. Аминокислоты и их свойства

Молекулы белков состоят из более мелких молекул аминокислот. В природе обнаружено свыше 170 различных аминокислот, но только около 20 аминокислот входит в состав белков. Из-за того, что аминокислоты в разных молекулах белка соединены в различной последовательности, существует огромное многообразие белков.

Цепь, состоящую из большого числа соединенных друг с другом аминокислотных остатков, называют полипептидной. В состав полипептидной цепи входят десятки и сотни аминокислотных остатков. Следовательно, молекулы белков различаются не только составом аминокислот, их числом и последовательностью, но и длиной полипептидной цепи. Число аминокислот, их разнообразие, последовательность соединения в молекулах белков определяют видовую специфичность отдельной особи. В состав клеток организмов разных видов входят различные белки. Это создает большие проблемы при пересадке органов у человека.

Все аминокислоты - бесцветные кристаллические вещества. Они растворимы в воде, многие имеют сладкий вкус. Важное свойство аминокислот - их амфотерность, то есть возможность проявлять как кислотные, так и основные свойства. Эта двойственность вещества связана с тем, что все аминокислоты содержат карбоксильную группу (-СООН) и аминогруппу (-NH2). Карбоксильная группа придает аминокислоте кислотные свойства, а аминогруппа - основные.

Но аминокислоты имеют и различия. Главное различие состоит в строении боковых цепей - радикалов, которые обозначаются буквой R-. Общая формула всех аминокислот записывается так:

Остатки аминокислот соединяются между собой в молекулу белка посредством прочной ковалентной пептидной связи. Она возникает между карбоксильной группой одной аминокислоты и аминогруппой другой аминокислоты. При этом отщепляется молекула воды. Последовательное расположение в полипептидной цепи аминокислотных остатков, соединенных пептидными связями, определяет первичную структуру молекулы белка.

Общие химические свойства аминокислот:

1) Аминокислоты могут проявлять как кислотные свойства, обусловленные наличием в их молекулах карбоксильной группы -COOH, так и основные свойства, обусловленные аминогруппой -NH2. Растворы аминокислот в воде благодаря этому обладают свойствами буферных растворов.

Цвиттер-ионом называют молекулу аминокислоты, в которой аминогруппа представлена в виде -NH3+, а карбоксигруппа — в виде -COO-. Такая молекула обладает значительным дипольным моментом при нулевом суммарном заряде. Именно из таких молекул построены кристаллы большинства аминокислот.

Некоторые аминокислоты имеют несколько аминогрупп и карбоксильных групп. Для этих аминокислот трудно говорить о каком-то конкретном цвиттер-ионе.

2) Важной особенностью аминокислот является их способность к поликонденсации, приводящей к образованию полиамидов, в том числе пептидов, белков и нейлона-6.

3) Изоэлектрической точкой аминокислоты называют значение pH, при котором максимальная доля молекул аминокислоты обладает нулевым зарядом. При таком pH аминокислота наименее подвижна в электрическом поле, и данное свойство можно использовать для разделения аминокислот, а также белков и пептидов.

4) Аминокислоты обычно могут вступать во все реакции, характерные для карбоновых кислот и аминов.

Классификация стандартных аминокислот по R-группам

Неполярные: аланин, валин, изолейцин, лейцин, метионин, пролин, триптофан, фенилаланин

Полярные незаряженные: аспарагин, глицин, глутамин, серин, тирозин, треонин, цистеин

Заряженные отрицательно при pH=7: аспарагиновая кислота, глутаминовая кислота

Заряженные положительно при pH=7: аргинин, гистидин, лизин