txt fb2 ePub html
на телефон придет ссылка на файл выбранного формата
Шпаргалки на телефон — незаменимая вещь при сдаче экзаменов, подготовке к контрольным работам и т.д.
Благодаря нашему сервису вы получаете возможность скачать
на телефон шпаргалки по биофизике.
Все шпаргалки представлены в популярных форматах fb2, txt, ePub , html,
а также существует версия java шпаргалки в виде удобного приложения для мобильного телефона, которые можно скачать за символическую плату.
Достаточно скачать шпаргалки по биофизике — и никакой экзамен вам не страшен!
Не нашли что искали?
Если вам нужен индивидуальный подбор или работа на заказа — воспользуйтесь этой формой.
Следующий вопрос »
Химическая (первичная) структура белковой молекулы. Аминокислоты и их свойства
Молекулы белков состоят из более мелких молекул аминокислот. В природе обнаружено свыше 170 различных аминокислот, но только около 20 аминокислот входит в состав белков. Из-за того, что аминокислоты в разных молекулах белка соединены в различной последовательности, существует огромное многообразие белков.
Цепь, состоящую из большого числа соединенных друг с другом аминокислотных остатков, называют полипептидной. В состав полипептидной цепи входят десятки и сотни аминокислотных остатков. Следовательно, молекулы белков различаются не только составом аминокислот, их числом и последовательностью, но и длиной полипептидной цепи. Число аминокислот, их разнообразие, последовательность соединения в молекулах белков определяют видовую специфичность отдельной особи. В состав клеток организмов разных видов входят различные белки. Это создает большие проблемы при пересадке органов у человека.
Все аминокислоты - бесцветные кристаллические вещества. Они растворимы в воде, многие имеют сладкий вкус. Важное свойство аминокислот - их амфотерность, то есть возможность проявлять как кислотные, так и основные свойства. Эта двойственность вещества связана с тем, что все аминокислоты содержат карбоксильную группу (-СООН) и аминогруппу (-NH2). Карбоксильная группа придает аминокислоте кислотные свойства, а аминогруппа - основные.
Но аминокислоты имеют и различия. Главное различие состоит в строении боковых цепей - радикалов, которые обозначаются буквой R-. Общая формула всех аминокислот записывается так:
Остатки аминокислот соединяются между собой в молекулу белка посредством прочной ковалентной пептидной связи. Она возникает между карбоксильной группой одной аминокислоты и аминогруппой другой аминокислоты. При этом отщепляется молекула воды. Последовательное расположение в полипептидной цепи аминокислотных остатков, соединенных пептидными связями, определяет первичную структуру молекулы белка.
Общие химические свойства аминокислот:
1) Аминокислоты могут проявлять как кислотные свойства, обусловленные наличием в их молекулах карбоксильной группы -COOH, так и основные свойства, обусловленные аминогруппой -NH2. Растворы аминокислот в воде благодаря этому обладают свойствами буферных растворов.
Цвиттер-ионом называют молекулу аминокислоты, в которой аминогруппа представлена в виде -NH3+, а карбоксигруппа — в виде -COO-. Такая молекула обладает значительным дипольным моментом при нулевом суммарном заряде. Именно из таких молекул построены кристаллы большинства аминокислот.
Некоторые аминокислоты имеют несколько аминогрупп и карбоксильных групп. Для этих аминокислот трудно говорить о каком-то конкретном цвиттер-ионе.
2) Важной особенностью аминокислот является их способность к поликонденсации, приводящей к образованию полиамидов, в том числе пептидов, белков и нейлона-6.
3) Изоэлектрической точкой аминокислоты называют значение pH, при котором максимальная доля молекул аминокислоты обладает нулевым зарядом. При таком pH аминокислота наименее подвижна в электрическом поле, и данное свойство можно использовать для разделения аминокислот, а также белков и пептидов.
4) Аминокислоты обычно могут вступать во все реакции, характерные для карбоновых кислот и аминов.
Классификация стандартных аминокислот по R-группам
Неполярные: аланин, валин, изолейцин, лейцин, метионин, пролин, триптофан, фенилаланин
Полярные незаряженные: аспарагин, глицин, глутамин, серин, тирозин, треонин, цистеин
Заряженные отрицательно при pH=7: аспарагиновая кислота, глутаминовая кислота
Заряженные положительно при pH=7: аргинин, гистидин, лизин